Perspectivas en biomedicina Acceso abierto

Abstracto

Estudios de acoplamiento molecular de la rutina con la metaloproteinasa de matriz

S. Gurudeeban

Las metaloproteinasas de matriz (MMP), también conocidas como matrixinas, desempeñan un papel importante en la cicatrización de heridas, la ingeniería tisular y la embriogénesis. La acción de las MMP se inhibe mediante varios inhibidores tisulares endógenos, pero la condición patológica requiere un inhibidor exógeno de origen natural o sintético. Por lo tanto, el presente estudio tiene como objetivo evaluar el efecto inhibidor de la rutina sobre las metaloproteinasas. Los sitios activos de las proteínas diana se predijeron mediante 3DLignadsite. Con base en el algoritmo genético lamarckiano, la rutina de energía minimizada se acopló con MMP2, MMP3, MMP8 y MMP12 utilizando Autodock 4.2. El resultado indica que la interacción de la rutina exhibió una energía libre de unión de MMP2 como -10,19 kcalmol-1 en GLU, MMP8 como -8,83 kcalmol-1 en LEU, THR, MMP3 como -8,83 kcalmol-1 en ALA, HIS y MMP12 como -6,08 kcalmol-1 en residuos CYS y HIS57. Concluimos que la rutina es un inhibidor eficaz de las metaloproteinasas de matriz. Estudios futuros confirmarán el uso de la rutina como inhibidor de las metaloproteinasas de matriz.